| FcεRIα（高亲和力IgE受体α亚基）是免疫球蛋白E（IgE）的特异性受体，主要表达于肥大细胞和嗜碱性粒细胞表面，在I型超敏反应中起核心作用。该蛋白由胞外区、跨膜区和短胞内尾组成，其胞外区包含两个Ig样结构域（D1和D2），直接结合IgE抗体的Fc段恒定区（Fcε3结构域）。当多价过敏原交联细胞膜上FcεRIα结合的IgE时，会触发受体聚集，激活下游信号通路（如Syk激酶、Ca²⁺内流和NFAT转录因子），导致细胞脱颗粒释放组胺、白三烯等炎症介质。FcεRIα与IgE的结合具有超高亲和力（Kd~10⁻¹⁰ M），这种特性使其成为过敏性疾病治疗的关键靶点，例如抗IgE单抗奥马珠单抗（Omalizumab）正是通过阻断IgE与FcεRIα的结合发挥治疗作用。由于人类细胞系天然缺乏FcεRIα的高表达，研究中常通过转染RBL-2H3大鼠嗜碱性白血病细胞构建模型，用于过敏机制研究和药物筛选。 吉满生物FcεRIα Reporter RBL-2H3 Cell Line是一种Luciferase报告基因细胞系。IgE-biotin通过Fc区与FcεRIα结合，同时其biotin可被链霉亲和素（Streptavidin）交联，模拟过敏原诱导的受体聚集，激活下游信号通路；Omalizumab作为抗IgE单抗，其Fab段特异性结合游离IgE的Fcε3结构域，阻断IgE与FcεRIα的结合，抑制下游信号通路，从而激活荧光素酶（Luciferase）的表达。Luciferase 读值即代表信号通路的激活效果。因此可用于评估抗IgE抗体的生物活性。 |
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